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Nf03_2003 - Dresbach, Thomas

Molekulare Organisation der Cytomatrix an der aktiven Zone (CAZ). Gezeigt sind ausgewählte Interaktionen der CAZ-Proteine Piccolo/Aczonin, Bassoon, RIM1 (Rab3- interacting molecule), Munc13-1 und CAST ( CAZ-associated structural protein). Der modulare Aufbau der CAZ-Proteine aus verschiedenen Domänen ist schematisch dargestellt. Die Abbildung hebt hervor, dass RIM1 über Rab3a vermutlich mit synaptischen Vesikeln (SV) interagiert (links), und dass diese Interaktion durch Bindung von Munc13-1 an RIM1 unterbrochen werden könnte (rechts). Ferner wird vermutet, dass Munc13-1 auch Munc18 als Bindungspartner von Syntaxin ablöst und Syntaxin von einer inaktiven („geschlossenen“) Konformation (links) in eine aktive („geöffnete“) Konformation überführt (rechts). Weitere bemerkenswerte Interaktionen sind: i) Die Bindung von RIM1 an α-Liprin und an RIM1 bindende Proteine „RBPs“, die ihrerseits Kalziumkanäle binden (links) sowie die Bindung von RIM1 an das Kalziumsensorprotein Synaptotagmin und an spannungsabhängige Kalziumkanäle (rechts). ii) Die Zusammenlagerung der drei SNAREProteine Syntaxin, SNAP-25 und Synaptobrevin zu einem SNARE-Komplex, der vermutlich die SV-Membran mit der Plasmamembran im Zuge der Exocytose verschmelzen lässt (rechts). iii) Die Verbindung von Bassoon, CAST, RIM1 und Munc13-1 zu einem Komplex. Hervorgehoben sind auch die Interaktionspartner von Piccolo, darunter PRA1, das seinerseits die an der Exocytose beteiligte GTPase Rab3a binden kann. GIT1 ist ein GTPase-aktivierendes Protein für ARFs, eine Familie von kleinen GTPasen. Profilin ist ein kleines Aktin-bindendes Protein, über das Piccolo mit dem Cytoskelett in Beziehung stehen könnte. βSPIIIΣ1 ist eine Isoform des Cytoskelettproteins Spektrin/Fodrin, die mit Munc13-1 interagiert. Synapsin kann synaptische Vesikel mit dem Aktin-Cytoskelett verbinden. Ein wichtiger Aspekt besteht darin, dass die CAZ-Proteine einerseits miteinander in Verbindung stehen, andererseits über weitere Moleküle mit synaptischen Vesikeln, mit der Plasmamembran und mit dem Cytoskelett kommunizieren. Sie könnten demnach molekulare Ereignisse an der aktiven Zone zeitlich und räumlich orchestrieren. Weiterführende Literatur: Dresbach et al. 2001; Rizo und Südhof 2002; Gundelfinger et al. 2003.

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