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Nf01_2011 - Knöll, Bernd

Zytoskelettale Aktin-Dynamik und MRTF-vermittelte Regulation von SRFZielgenen. Durch Bindung an ihren Rezeptor lösen Signalmoleküle die Aktivierung von Rho-GTPasen aus. Diese sorgen für eine Aktivierung von ROCK (Rho-Kinase), welche die LIMK (LIM-Kinase) phosphoryliert. Phosphorylierte LIMK inhibiert Cofilin durch Phosphorylierung, sodass Cofilin-vermittelte F-Aktin-Abbauprozesse vermindert werden. Dadurch verschiebt sich das G/F-Aktin-Gleichgewicht zum F-Aktin. MRTF, das normalerweise durch Assoziation mit G-Aktin im Zytoplasma zurückgehalten wird, kann nun in den Zellkern gelangen. Dort fördert es als Partnerprotein von SRF die Expression von zytoskelettalen Genen, unter anderem Aktin selbst. Dadurch steigt die zytoplasmatische G-Aktin-Menge wieder an und hält MRTF im Zytoplasma zurück. Zusätzlich erhöht nukleäres Aktin den MRTF-A-Export aus dem Kern und reduziert die MRTF-SRF-Aktivität am Promotor von Zielgenen.

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