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Nf03_2008 - Schoch, Susanne

Proteindomänenstruktur der CAZ-angereicherten Proteinfamilien. Farbig hervorgehoben wurden konservierte und funktionelle Bereiche. Munc13 - Proteine enthalten zwei bzw. drei C2-Domänen und eine Diacylglycerol bindende C1-Domäne, und weisen einen Bereich hoher Homologie, die MUN-Domäne, am C-Terminus auf. RIMs setzten sich aus einer Zinkfinger- (Zn), einer PDZ- und zwei C2-Domänen zusammen. ELKS - Proteine bestehen aus mehreren Doppelwendel (coiled coil/ CC) - Domänen und einem isoform-spezifischen C-Termini. Der C-Terminus des Drosophila ELKS-Homologs Bruchpilot weist keine Ähnlichkeit zu anderen CAZ-spezfischen Proteinen auf. Die beiden Multidomänenproteine Piccolo und Bassoon weisen zehn Homologieregionen (PBH1-10) auf, darunter zwei Zinkfingerdomänen und drei Doppelwendel (CC) - Domänen. Des Weiteren finden sich am N-Terminus von Piccolo eine Pprolin-reiche Sequenz (Q), am C-Terminus eine PDZ- und zwei C2 - Domänen. Die Struktur der Liprin-Proteine ist zwischen den Familienmitgliedern konserviert und weist neben einem Doppelwendel (CC) - Bereich drei SAM-Domänen auf. U, Munc-Homologie-Domäne; Zn, Zinkfingerdomäne; PDZ, PDZ Proteinbindedomäne; CC, Doppelwendeldomäne; SAM, SAM Interaktionsdomänen (Sterile-alpha-Motiv)

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