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Nf04_2015 - Ernst, Margot

A: Zwei Untereinheiten der homo-oligomeren beta3 -GABAA -Rezeptorstruktur (4COF) (blau: principal subunit; rot: complementary subunit) in Überlagerung mit der 5-HT3 Struktur (4PIR, cyan). Das Proteinrückgrat dieser beiden Rezeptoren ist insgesamt sehr ähnlich. B: Vergleich zwischen dem AChBP (2BYS, hellgrau) und der alpha7-nAChR- AChBP Chimäre (5AFH, braun) in der die loops des alpha7 -nAChR-Rezeptors die Bindetasche des AChBP formen. Die loops sind im selben Farbschema wie in Abbildung 1 dargestellt. C: Bindestelle am TM-Interface des GluCl (3RIF, blaugrün), im Vergleich mit dem homooligomeren beta3 -GABAA -Rezeptor (blau und rot) von oben und von der Seite. Im Bereich der TM-Interface -Bindestelle ist je ein alpha -Kohlenstoff jeder Helix in homologer Position raumfüllend dargestellt, um die Orientierung am Interface zu ermöglichen. In der Perspektive von oben ist zu sehen, dass die Atome jeweils zu beiden Seiten des Interface liegen, und in beiden Strukturen sehr ähnlich lokalisiert sind. In der Perspektive von der Seite kommt in der minus -Untereinheit die TM2 genau hinter die TM1 zu liegen und ist daher teilweise verdeckt. D: Vergleich derselben Bindestelle im apo-GluCl (grün, 4TNV) mit dem GABAA -Rezeptor (blau und rot) aus den identischen Perspektiven wie C. Das vom roten Atom verdeckte grüne Atom im Blick von oben der Abbildung D ist durch einen grünen Kreis markiert. Man sieht sehr deutlich, dass die TM Helices in C gut überlagern, in D hingegen deutlich verschiedene Konformationen einnehmen. Auch die Lokalisation der markierten Aminosäuren unterscheidet sich in D wesentlich stärker als in C.

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